Cercetarea rabiei dezvăluie cum virusurile reușesc să controleze atât de multe procese cu atât de puține proteine
Cercetătorii de la Universitatea Monash și Universitatea din Melbourne au făcut o descoperire revoluționară în domeniul biologiei virale, publicată în revista Nature Communications, care ar putea schimba radical înțelegerea noastră despre modul în care virusurile, precum rabia, își manipulează gazdele. Aceștia au descoperit că virusul rabic reușește să își maximizeze influența asupra celulelor gazdă folosind un număr remarcabil de mic de proteine. Această descoperire ar putea conduce la dezvoltarea de antivirale și vaccinuri eficiente împotriva unor virusuri periculoase, precum Nipah și Ebola.
Virulenta virusului rabic, conform profesorului asociat Greg Moseley, lider al laboratorului de patogeneză virală de la Institutul de Descoperire Biomedicine Monash, se datorează abilității acestuia de a „întreprinde atât de multe acțiuni cu atât de puțin”. Virusul rabic, de exemplu, controlează aspecte esențiale ale vieții din interiorul celulelor infectate, prin preluarea utilajului celular responsabil de producerea proteinelor, perturbarea sistemelor de comunicare intercelulară și dezactivarea apărării organismului împotriva infecțiilor.
O întrebare majoră pentru cercetători a fost cum reușesc virusurile să obțină control atât de extins cu un număr atât de limitat de gene. Virusul rabic, spre exemplu, dispune de informația genetică necesară pentru a produce doar cinci proteine, în contrast cu cele aproximativ 20.000 de proteine pe care le are o celulă umană.
Dr. Stephen Rawlinson, co-autor al studiului și cercetător asociat în laboratorul lui Moseley, a explicat că înțelegerea modului în care aceste câteva proteine virale realizează atât de multe sarcini ar putea deschide noi căi de combatere a infecțiilor. Studiul a arătat că una dintre proteinele-cheie ale virusului rabic, numită P, își schimbă forma și se leagă de moleculele de ARN, ceea ce îi permite să acceseze și să manipuleze diverse compartimente celulare.
Profesorul Paul Gooley, co-autor și șef al laboratorului Gooley de la Universitatea din Melbourne, a adăugat că proteina P a virusului poate schimba între diferite „stări” fizice în interiorul celulelor. Aceasta îi conferă abilitatea de a pătrunde în compartimentele lichide ale celulei și de a controla procese vitale, transformând celula într-o „fabrică” extrem de eficientă pentru apărarea virală.
Rezultatele acestui studiu sugerează că aceeași strategie de adaptabilitate ar putea fi și specifică altor virusuri periculoase, cum ar fi Nipah și Ebola. Înțelegerea acestui nou mecanism de acțiune ar putea facilita dezvoltarea de antivirale inovatoare sau vaccinuri care să blocheze aceste adaptabilități surprinzătoare.
Dr. Rawlinson a subliniat că această cercetare ar putea schimba radical modul în care oamenii de știință percep proteinele virale multifuncționale. Anterior, aceste proteine erau adesea considerate ca fiind formate din module distincte, fiecare având o sarcină specifică. Totuși, acest model simplist nu reușea să explice de ce unele proteine virale mai scurte dobândesc funcții noi. Echipa a descoperit că multifuncționalitatea poate apărea și din modul în care modulele interacționează și se pliază pentru a crea forme diferite, facilitând astfel legarea de ARN.
Studiul a implicat colaborarea între Universitatea Monash, Universitatea din Melbourne, Organizația Australiană pentru Știință și Tehnologie Nucleară, Institutul Peter Doherty pentru Infecție și Imunitate, Organizația de Cercetare Științifică și Industrială a Comonwealth-ului Australian și Universitatea Deakin.
Cu aceste descoperiri inovatoare, cercetătorii subliniază importanța studierii modului în care virusurile mici pot avea un impact atât de mare asupra organismelor complicate. Aceste lucruri ne oferă indicii esențiale pentru combaterea amenințărilor virale globale care afectează sănătatea umană. Peste toate, această cercetare ne reamintește cât de ingenioasă și provocatoare poate fi natura în abordarea provocărilor biologice.
