ÎNȚELEGEREA MODULUI ÎN CARE BACTERIILE FOLOSESC „CREMA DE SOARE” PENTRU A SE ADAPTA LA CLIMĂ
Un team de cercetători de la Școala de Inginerie Moleculară Pritzker a Universității din Chicago a realizat o descoperire importantă privind cyanobacteriile, cunoscute și sub numele de alge verzi-albăstrui. Aceste microorganisme extrem de adaptabile se regăsesc aproape în orice colț al lumii, de la izvoare fierbinți la gheața arctică și chiar în smoothie-uri antioxidante. Adaptabilitatea lor remarcabilă se bazează pe o structură unică de captare a luminii, denumită phycobilisome, care le permite să absoarbă energia solară și să se adapteze la schimbările nivelului de lumină, oferind astfel o formă de protecție împotriva radiațiilor UV, asemănătoare unei creme de soare.
Un element esențial al phycobilisomelor este o proteină accessory sau adiacentă, care joacă un rol vital în detectarea și protejarea cyanobacteriilor împotriva expunerii excesive la lumină. Totuși, modul exact în care această proteină minusculă funcționează nu este complet înțeles. În acest context, cercetarea recentă sugerează că înțelegerea mecanismului de fotoprotecție din cadrul phycobilisomelor ar putea inspira noi strategii biomimetice pentru ingineria plantelor, îmbunătățind astfel securitatea alimentară și contribuind la dezvoltarea unor tehnologii energetice inovatoare.
Atunci când colaboratorii din Laboratorul Kerfeld de la Universitatea de Stat din Michigan au raportat o structură moleculară surprinzător de specifică pentru phycobilisomele protejate de proteina în cauză, profesorul asociat Allison Squires de la Universitatea din Chicago a fost intrigată. Ea a observat: „Există nenumărate locuri unde aceasta ar putea să se lege, care arată foarte asemănător cu locul identificat de colaboratorii noștri, însă phycobilisomele au foarte multe arhitecturi diferite. De ce s-a legat doar de acest loc specific și nu de alte locații? Ce se întâmplă cu alte arhitecturi în care acest loc specific este blocat?”
Combinând experimentele de spectroscopie de înaltă precizie cu modelarea computațională, Squires și echipa sa au descoperit că această proteină se leagă de locuri distincte, dar specifice în diferite arhitecturi ale phycobilisomelor, menținând totodată același nivel de protecție. Squires a adăugat că „este un exemplu minunat de mecanism molecular adaptabil, unde proteina poate evolua cu ușurință pentru a-și îndeplini funcția în condiții care necesită structuri diferite ale phycobilisomelor.”
Rezultatele cercetării au fost publicate în Proceedings of the National Academy of Sciences. Prin utilizarea unei tehnologii cunoscute sub numele de spectroscopie a unei singure particule, echipa lui Squires, care include și pe Ayesha Ejaz, proaspăt absolventă a Universității din Chicago și autor principal al lucrării, a monitorizat transferul de energie la scară nanometrică. Ei au folosit un sistem special numit capcana Anti-Brownian Electrokinetic (ABEL), care menține specimenele suspendate într-o soluție, permițând obținerea unor semnale clare.
Îngrijitorii au investigat modul în care proteina interacționează cu două tipuri diferite de phycobilisome: unul cu o structură în trei cilindri și altul cu o structură în cinci cilindri. Au descoperit că proteina se leagă de locații diferite, dar efectul de „stins” este constant. De asemenea, au realizat simulări computerizate care au urmărit cum un foton este absorbit de bacterii până când acesta participă la fotosinteză sau este interceptat de proteină.
„Aceste rezultate sugerează că sistemul echilibrează modularitatea cu specificitatea locului”, a spus Squires. „Acesta este un fenomen comun în natură și ilustrează extraordinarul potențial de evoluție al acestui sistem.”
Pentru viitor, echipa intenționează să aprofundeze cercetările asupra sistemului phycobilisom pentru a înțelege mai bine modul în care acesta reglează captarea și fluxul de energie. Dincolo de proteină, phycobilisomele par să conțină alte „comutatoare” și „siguranțe” înnăscute, care protejează împotriva condițiilor de lumină variabilă, controlând transferul de energie prin ruperea la momentul și locul potrivit. Squires și echipa sa sunt curioși să afle cum funcționează aceste alte mecanisme și cum se completează acestea cu descoperirile recente privind rolul proteinei carotenoide portocalii.
„A fost foarte satisfăcător să vedem cum datele precise obținute din capcana ABEL pot fi utilizate pentru a obține informații structurale despre acest mecanism de stins”, a adăugat Ejaz. „Sunt entuziasmată să văd ce noi modele vor apărea odată ce vom combina aceste rezultate cu experimentele viitoare, comparând mecanismele fotoprotectoare înnăscute între phycobilisomele cu structuri diferite.”
Colaboratorii la această lucrare includ pe Markus Sutter, Sigal Lechno-Yossef și Cheryl A. Kerfeld reprezentând Universitatea de Stat din Michigan și Laboratorul Național Lawrence Berkeley.
Mai multe informații pot fi găsite în lucrarea lui Ayesha Ejaz și colegilor săi, intitulată „Arhitectura de bază a phycobilisomului influențează stinsul fotoprotector de către proteina carotenoide portocalii”, publicată în Proceedings of the National Academy of Sciences.
