Peptide scurte se auto-asamblează în fibre fagure care rețin apa în canale paralele minuscule
Cercetătorii au proiectat molecule care se auto-asamblează într-un model asemănător fagurelui de albine, la o scară mult prea mică pentru a fi vizibilă cu ochiul liber. Aceste molecule sunt peptide — lanțuri scurte de aminoacizi, elementele constitutive ale proteinelor. Fiecare peptidă este formată din doar nouă aminoacizi, iar numeroase copii identice se asamblează în fibre minuscule cu un interior asemănător fagurelui, umplut cu apă.
La studiu au participat Institutul Max Planck pentru Cercetarea Polimerilor, Universitatea din Ulm și Spitalul Universitar din Ulm. Lucrarea, avându-i ca primi autori pe Jasmina Gačanin și Francesca Mazzotta, a fost publicată în revista Nature. „Moleculele vin cu propriile instrucțiuni de asamblare”, a declarat Tanja Weil, directoare la Institutul Max Planck pentru Cercetarea Polimerilor, care a condus studiul împreună cu colega sa Katharina Landfester. „Pasul crucial este să înțelegem cum o secvență atât de scurtă de peptide dă naștere unei structuri mult mai mari și ordonate.”
Codul fagurelui
Cercetătorii au proiectat o secvență scurtă de peptide din nouă aminoacizi și au studiat-o în mai multe variante. Au descoperit că această secvență de aminoacizi dictează modul în care peptidele se aranjează. Câte două peptide se împerechează, iar câte trei se întâlnesc la fiecare joncțiune. Astfel se creează inele hexagonale care se unesc alături într-un fagure și se stivuiesc de-a lungul fibrei. Fibrele rezultate au numeroase canale paralele și continue, cu un diametru de aproximativ cinci nanometri.
Prin substituirea sistematică a segmentelor individuale din secvența de aminoacizi, cercetătorii au determinat care segmente sunt necesare pentru formarea structurii de fagure. Pentru aceasta, au folosit un tip special de microscopie electronică, cunoscut sub numele de criomicroscopie electronică. În această tehnică, proba este congelată rapid într-un strat subțire de gheață și imagată în starea sa naturală, hidratată. Aceasta le permite oamenilor de știință să determine exact modul în care peptidele vecine se îmbină. „Vedem nu doar modelul rezultat în formă de fagure, ci și contactele moleculare din spatele lui”, a declarat Landfester.
O lume diferită pentru apă
Canalele nu sunt tuburi goale. Ele sunt umplute în mod continuu cu apă, care se comportă diferit față de apa obișnuită. Simulările pe computer sugerează că apa din interior este mai dens împachetată și mai puțin mobilă decât apa din exterior și că legăturile sale de hidrogen persistă mai mult timp. Experimentele susțin această imagine. Cercetătorii au uscat fibrele în condiții controlate și au folosit spectroscopia în infraroșu pentru a urmări modul în care apa se evaporă. Apa slab legată dispare prima, în timp ce apa legată mai puternic din canale este reținută considerabil mai mult timp. Într-o peptidă de control care formează fibre, dar fără canale, dimpotrivă, apa se pierde uniform. Structura de fagure în sine rămâne intactă în timpul uscării.
Un singur element constitutiv face diferența. Schimbarea aminoacidului care căptușește peretele canalului modifică gradul de reținere a apei din interior: în funcție de elementul constitutiv, apa este legată fie mai puternic decât apa obișnuită, fie într-un grad similar. Este esențial că peptidele modificate continuă să formeze modelul de fagure. Acest lucru face posibilă adaptarea mediului din interiorul canalelor fără a le modifica geometria hexagonală.
Rezultatele oferă un punct de plecare pentru studierea apei în spații foarte mici și pentru explorarea unor potențiale aplicații în separarea substanțelor sau în reacții chimice. Astfel de aplicații nu au fost încă demonstrate. Deocamdată, progresul constă într-un set de reguli dovedite pentru construirea de materiale complexe din lanțuri moleculare foarte scurte.
