Enzimă termostabilă dintr-o microbă de adâncime transformă azotul în amoniac
Cercetătorii de la Institutul Max Planck pentru Microbiologie Marină din Bremen au izolat o enzimă capabilă să transforme azotul gazos în amoniac la temperaturi care depășesc 90°C, potrivit unui studiu publicat în revista Nature Communications. Enzima provine de la Methanocaldococcus infernus, un archaeon care trăiește în zonele vulcanice marine, unde temperatura fluidelor poate depăși punctul de fierbere al apei.
Fixarea azotului este procesul prin care azotul molecular din atmosferă este transformat într-o formă utilizabilă de organismele vii. Deși azotul reprezintă aproximativ 78% din atmosfera Pământului, plantele și animalele nu îl pot folosi direct, deoarece cei doi atomi ai săi sunt legați printr-o triplă legătură chimică extrem de stabilă. Enzima responsabilă pentru ruperea acestei legături se numește nitrogenază și conține un metalocofactor, considerat cel mai complex de acest tip cunoscut în biologie.
„Nitrogenaza găsită la Methanocaldococcus infernus este remarcabilă pentru că pare să împărtășească trăsături ale formelor cu molibden, vanadiu și fier. Acest tip de nitrogenază ar putea fi similar cu un strămoș comun al nitrogenazelor, sistemul antic din care toate au evoluat”, a declarat Tristan Wagner, coordonatorul laboratorului.
Enzima izolată direct din microorganism s-a dovedit excepțional de stabilă la temperaturi ridicate, începând să se descompună abia la 90°C, iar o parte din ea a supraviețuit chiar și la 98°C. „Acest lucru demonstrează că enzima este proiectată să funcționeze în condiții în care majoritatea proteinelor s-ar degrada rapid”, a afirmat Nevena Maslać, primul autor al studiului. Cercetătorii au arătat că enzima nu este activă la temperatura camerei și produce amoniac doar la temperaturi înalte.
Pentru a obține o imagine detaliată a enzimei, echipa a combinat fiziologia microbiană, purificarea enzimelor native, biochimia și biologia structurală, toate în condiții strict lipsite de oxigen pentru a evita deteriorarea ireversibilă a metalocofactorilor. Enzima a fost cristalizată și studiată la Institutul de Biologie Structurală din Grenoble, Franța, folosind sincrotronul de acolo, un accelerator circular de particule care produce raze X puternice.
Cercetătorii au obținut o vedere la rezoluție aproape atomică a celei mai simple nitrogenaze cunoscute până în prezent. Aceasta combină caracteristici structurale ale tuturor celor trei familii cunoscute de nitrogenază — cu molibden, cu vanadiu și doar cu fier — ceea ce susține ideea că nitrogenazele ancestrale ar fi putut fi mai asemănătoare cu această enzimă arheală decât cu omoloagele lor bacteriene.
Măsurătorile au livrat și o surpriză: cercetătorii au observat o stare până acum neidentificată într-o nitrogenază cu molibden. Până în prezent, așa-numita stare de „turnover”, care ar putea indica un pas intermediar al reacției, fusese surprinsă doar în formele cu vanadiu și doar cu fier. Observarea acestei stări și într-o enzimă cu molibden sugerează că nitrogenaza urmează un model universal de descompunere a azotului molecular.
O mai bună înțelegere a fixării azotului are implicații dincolo de mediul marin. Microorganismele fixatoare de azot, precum M. infernus, nu doar că fac azotul disponibil sub formă de amoniac, dar sunt și actori importanți în ciclul carbonului, generând jumătate din metanul prezent în atmosferă. În viitor, astfel de organisme ar putea fi explorate ca platforme biologice pentru conversia gazelor în produse utile, inclusiv metan și amoniac, folosind hidrogen verde ca sursă de energie.
„Și ce ar fi dacă culturile agricole ar putea obține într-o zi azot direct din azotul atmosferic?”, a speculat Wagner. Acest lucru ar putea reduce dependența agriculturii de îngrășămintele industriale. În prezent, producția de îngrășăminte prin procesul Haber-Bosch necesită energie considerabilă și este asociată cu emisii de gaze cu efect de seră, în timp ce utilizarea excesivă a îngrășămintelor contribuie la eutrofizare și la alte probleme de mediu. Pentru moment, studiul oferă o perspectivă moleculară actualizată asupra uneia dintre cele mai remarcabile reacții chimice ale biologiei.
