Un „pendul molecular” explică viteza producției de hidrogen în enzime
Aproape toate procesele metabolice au nevoie de protoni – atomi de hidrogen încărcați pozitiv. Deși aceștia sunt abundenți în fluidul celular, biocatalizatorii implicați depind de mecanisme eficiente de captare a protonilor și de transportare a lor către locul unde are loc cataliza. Enzimele din microorganisme pot produce hidrogen (H₂) prin combinarea electronilor cu protoni. Aceste hidrogenaze sunt atât de eficiente încât un singur biocatalizator poate capta aproape 10.000 de protoni pe secundă.
O echipă de cercetători din cadrul grupului de fotobiotehnologie de la Universitatea Ruhr din Bochum, Germania, a descoperit acum cum reușesc acest lucru. Rezultatele au fost publicate pe 17 octombrie 2026 în Journal of the American Chemical Society.
Zincul, un instrument pentru înțelegerea biocatalizatorilor
Zincul apare în mod natural în mulți biocatalizatori, unde este necesar pentru mecanismul de reacție. Acest ion metalic se leagă de grupuri reactive ale anumitor componente moleculare ale enzimei – aminoacizii. „Prin aceeași legătură, însă, zincul poate bloca biocatalizatorii”, explică dr. Jifu Duan, primul autor al studiului. „Se poate lega și nespecific de situri necesare pentru legarea protonilor.”
Cercetătorii de la Universitatea Ruhr din Bochum au examinat modul în care zincul afectează producția de hidrogen de către [FeFe]-hidrogenaze și au făcut o descoperire. „Deși am putut vedea în structurile cristaline că zincul se leagă de diverse situri ale [FeFe]-hidrogenazelor, interacțiunea de la un singur loc foarte specific a dus la inhibare”, spune Duan. Remarcabil este că acest punct se află în imediata vecinătate a căii de transport a protonilor cunoscute anterior pentru hidrogenaze.
Zincul blochează un pendul care transportă protoni
Echipa condusă de Duan și profesorul Thomas Happe a reușit să demonstreze că legarea zincului și a altor ioni metalici blochează aminoacizi specifici, și anume două histidine de la suprafața [FeFe]-hidrogenazelor. Histidinele din enzime sunt cunoscute pentru capacitatea de a lega protoni, însă rolul lor în [FeFe]-hidrogenaze nu fusese explorat până acum.
Când cercetătorii au înlocuit una dintre aceste histidine cu un alt aminoacid, biocatalizatorul a rămas foarte activ, dar a devenit insensibil la zinc. În schimb, când au înlocuit cealaltă histidină, [FeFe]-hidrogenaza a putut produce hidrogen doar foarte lent.
Folosind mai multe metode – cristalografie proteică, teste de producție de hidrogen, electrochimie și simulări moleculare – echipa a putut demonstra că una dintre cele două histidine formează un fel de pendul. Când se balansează spre suprafața enzimei, poate primi un proton de la cealaltă histidină; când se balansează spre interiorul enzimei, transferă protonul către o cale de transport cunoscută. Acest pendul are și un punct de sprijin fix, un alt aminoacid pe care cercetătorii l-au observat doar analizând îndeaproape structurile cristaline.
A dus evoluția pendulului proteic la hidrogenaze deosebit de eficiente?
Astăzi sunt cunoscute multe grupuri diferite de [FeFe]-hidrogenaze, însă doar cele din Grupa A par să atingă ratele de producție deosebit de ridicate care fac acești biocatalizatori interesanți pentru aplicații biotehnologice. „Am căutat pendulul nostru și în alte grupuri de [FeFe]-hidrogenaze, dar se pare că este prezent doar în Grupa A”, spune Happe. „Credem că cele două histidine sunt responsabile pentru captarea rapidă a protonilor și, prin urmare, pentru nivelul ridicat de activitate.”
De-a lungul evoluției, acest lucru ar fi putut duce la specializarea acestui grup de hidrogenaze. Descoperirea ar putea ajuta la o mai bună înțelegere a mecanismelor moleculare ale altor hidrogenaze și, poate, la dezvoltarea unor biocatalizatori mai potriviți pentru procesele industriale bazate pe biotehnologie. Rezultatele sunt importante și pentru înțelegerea metabolismului H₂ în organismele vii, care joacă un rol semnificativ în multe ecosisteme.
