Receptorul gustativ al peștelui puffer, mai versatil decât cel uman: detectează atât aminoacizi L-sărați, cât și D-dulci
O echipă de cercetători de la Universitatea Osaka a descoperit modul în care un receptor gustativ al peștelui puffer reușește să detecteze simultan o gamă surprinzător de largă de substanțe gustative. Studiul, publicat în Proceedings of the National Academy of Sciences, aduce clarificări importante despre evoluția moleculară a percepției gustative.
La majoritatea vertebratelor, receptorii gustativi de tip 1 (TAS1R) sunt proteinele responsabile pentru detectarea macronutrienților și a gusturilor preferate. Deși genele receptorilor gustativi sunt surprinzător de constante între specii, structura pe baza căreia sunt recunoscute diferite substanțe chimice, în special în cazul familiei receptorilor pentru umami, rămâne în mare parte necunoscută din cauza dificultăților de preparare a probelor.
Cercetătorii au determinat pentru prima dată structura cristalină 3D a receptorului Tas1r1/Tas1r3 al peștelui puffer, o macromoleculă din grupul de proteine TAS1R1 și TAS1R3B, care acționează similar cu receptorul umami uman TAS1R1. S-a constatat că receptorul peștelui puffer răspunde la o gamă mult mai largă de aminoacizi decât receptorul umami uman.
Mai mult, spre deosebire de oameni, receptorii peștelui puffer demonstrează o flexibilitate stereochimică rară, legându-se atât de variantele L-sărate, cât și de cele D-dulci ale aminoacizilor.
„Credem că dieta peștelui puffer determină această evoluție moleculară”, explică autoarea senior Atsuko Yamashita. „Ei consumă multe moluște și crustacee, care conțin cantități mari de aminoacizi D. În general, TAS1R sunt considerați a discrimina între aminoacizii L și D și a percepe doar una dintre forme. Capacitatea de a gusta ambele forme poate ajuta peștele să detecteze o gamă mai largă de aminoacizi sărați din hrană.”
Echipa a identificat pentru prima dată structura moleculară și interacțiunile care permit receptorului să se lege de ambele tipuri de aminoacizi, extinzând detecția gustativă la peștele puffer. În mod normal, fiecare receptor gustativ funcționează ca o clemă care se închide în jurul unui aminoacid țintă pentru a activa un semnal gustativ. Un aminoacid nepotrivit împiedică închiderea clemei moleculare, blocând semnalul.
Cercetătorii au descoperit conexiuni interne suplimentare – descrise ca „zăvoare” moleculare – în receptorul peștelui puffer, care mențin clema închisă chiar și atunci când potrivirea moleculară este imperfectă.
„În mod normal, un receptor nu poate să se lege de o moleculă cu formă greșită”, explică Yamashita. „Descoperirea modului în care structura receptorului Tas1r1/Tas1r3 acționează ca un zăvor, menținând pe loc fie o moleculă de aminoacid L, fie una D, este o descoperire captivantă în înțelegerea modului în care receptorii pot evolua pentru a deveni mai flexibili.”
Rezultatele cercetării vor contribui la o mai bună înțelegere a percepției gustative, precum și la dezvoltarea și proiectarea de noi arome umami pentru oameni și hrană pentru animale și pescuit.
